Category: наука

Власти Японии одобрили проведение первых в мире клинических испытаний iPS-клеток

Оригинал взят у tokyo_hatsu в Власти Японии одобрили проведение первых в мире клинических испытаний iPS-клеток

Министерство здравоохранения, труда и благосостояния Японии сегодня дало официальное разрешение на проведение в стране первых в мире клинических испытаний по пересадке человеку органов, выращенных из многофункциональных стволовых клеток /iPS-клеток/. Об этом сообщают местные СМИ.
Collapse )


photo: стопкадр NHK

Гемопротеины, Часть 1




ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ГЕМОПРОТЕИНОВ
 
Один из наиболее важных способов связывания металлических ионов – образование комплексов с макроциклическими лигандами, которые называются порфиринами [267]. Производные порфина отличаются друг от друга расположением заместителей по периферии системы, а замещение внутренних атомов водорода металлическими ионами, такими как железо, магний, цинк, никель, кобальт, медь и пр. приводит к образованию металлопорфиринов. Производное порфирина - протопорфирин IX имеет в составе четыре метильные группы, две винильные и два остатка пропионовой кислоты. Хелатный комплекс протопорфирина с Fe (II) называется протогемом или просто гемом, аналогичный комплекс с Fe (III) – гемин или гематин (Рис.I.1). В геме четыре лигандные группы порфирина образуют комплекс с железом, имеющий плоское строение, а оставшиеся пятая и шестая координационные связи железа расположены перпендикулярно плоскости порфиринового кольца [271].

Уникальность атомной и еще в большей степени электронной структур активных центров гемсодержащих белков не вызывает сомнения и этот вопрос подробно освещен в главе IV данной работы. Именно структурная гомологичность активного центра, объединяет в общий класс функционально различные группы белков. Речь идет о гемопротеинах, участвующих в транспорте электронов (цитохромы электронтранспортной цепи, b5); гемопротеинах, выполняющих роль ферментов (группа цитохромов Р-450, NO-синтаза, каталаза и пр.) и гемопротеинах, связывающих лиганды в составе специфических клеток (гемоглобин, миоглобин).

В физиологических условиях гем-содержащие белки выполняют ряд ключевых каталитических и транспортных функций, обеспечивающих стабильность клеточного метаболизма и гомеостаз организма в целом. Повышение концентрации или появление вообще конкурентных ингибиторов снижает специфическую активность гемопротеинов, как и ферментов других классов, что в конечном итоге отражается на физиологических функциях клеточного или часто организменного уровней. Стоит отметить, что механизм ингибирования реализуется, прежде всего, на молекулярном уровне, а если быть более точными, на уровне межэлектронного взаимодействия, равно как и воздействие ферментативных эффекторов. Таким образом, результаты исследований биологических молекул, полученные на атомном и электронном уровне вполне способны играть ключевую роль в интерпретации многих физиологических эффектов регулирующего действия эндогенных и экзогенных факторов.


Источник:
Романова Т. А. СРАВНИТЕЛЬНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ АТОМНОЙ И ЭЛЕКТРОННОЙ СТРУКТУР АКТИВНЫХ ЦЕНТРОВ ГЕМОПРОТЕИНОВ С УЧЕТОМ ИХ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ АКТИВНОСТИ  Дисс. на соискание степени доктора биологических наук, СО РАН, Красноярск, 2004, 327 с.